BOLOGNA E FONDAZIONE GOLINELLI: “SCIENZE IN PRATICA”

Ottimo successo ha riscosso la visita di istruzione a Bologna delle classi 4B e 4C CMB.CBS in cui ha trovato spazio, oltre al tour della città con le sue bellezze artistiche e architettoniche, una esperienza laboratoriale (di alternanza scuola-lavoro). Appuntamento annuale ormai consolidato sono le due mezze giornate a “Scienze in pratica”, l’area progettuale che Fondazione Golinelli dedica agli studenti delle scuole secondarie di secondo grado con l’obiettivo di accendere negli studenti la passione per le scienze e la tecnologia. Quest’anno i nostri ragazzi hanno avuto l’opportunità di vivere un’autentica esperienza hands-on, sperimentando tecniche innovative di biochimica, coordinati nelle loro attività da tutor esperti laureati.

In particolare si sono occupati della purificazione della ß-galattosidasi (lattasi) precedentemente estratta da colture batteriche di Escherichia Coli. Grazie alla tecnica di cromatografia di affinità, hanno introdotto una miscela contenente l’enzima in una colonna cromatografica con formazione del legame tra ligando e il composto da purificare. Dopo ripetuti lavaggi, hanno portato in soluzione la sostanza interessata e, mediante elettroforesi in gel di acrilammide SDS page, grazie anche a un marker di pesi molecolari di controllo, hanno effettivamente verificato la presenza della ß-galattosidasi.

La β-galattosidasi è un enzima che catalizza la reazione di idrolisi del lattosio a glucosio e galattosio, zuccheri più dolci e digeribili del lattosio. Nell’età adulta si ha una diminuzione dell’attività della lattasi, con un gradiente di frequenza del deficit nord-sud che varia dal 3% nelle popolazioni nord europee, sino al 100% nelle popolazioni asiatiche e nord americane. Per tale motivo, sul mercato, sono sempre più presenti latte e derivati privi di lattosio. Tali prodotti possono essere ottenuti mediante immobilizzazione enzimatica.

Il vantaggio principale di tale tecnica consiste nella possibilità di un uso ripetuto dell’enzima. Gli studenti hanno immobilizzato l’enzima lattasi in biglie di alginato di calcio che hanno poi trasferito in colonnine attraverso cui vengono fatti passare diversi tipi di latte (latte vaccino, latte di soia). Nei campioni contenenti lattosio, l’enzima ha scisso lo zucchero e la formazione di glucosio è stata valutata attraverso una rilevazione colorimetrica allo spettrofotometro.